氨基酸的奇妙性质很大程度上取决于它们侧链（R基）的化学性质，而其中酸碱性是一个关键因素。根据侧链的解离特性，氨基酸可以分为非极性、极性中性、酸性氨基酸和碱性氨基酸。
酸性氨基酸，如天冬氨酸和谷氨酸，其侧链含有羧基（-COOH），在生理pH下会部分解离，带负电荷。这使得它们在蛋白质结构中倾向于与带正电的氨基酸残基相互作用，或者在酶的活性位点中扮演重要角色，参与电荷转移或结合带负电底物。它们的酸性也决定了它们在水溶液中的等电点（pI）较低，在酸性环境中会带更多负电荷。
相反，碱性氨基酸，如赖氨酸、精氨酸和组氨酸，其侧链含有氨基（-NH2）或咪唑环（存在于组氨酸中），在生理pH下倾向于接受质子，带正电荷。它们常参与形成盐桥或与其他带负电的基团相互作用，有助于稳定蛋白质的三维结构。碱性氨基酸的等电点（pI）较高，在碱性环境中带正电荷。
非极性和极性中性氨基酸的侧链通常不携带明显的电荷，但它们的存在影响氨基酸的溶解度、疏水相互作用和与其他分子的接触表面积，对蛋白质的折叠和功能同样至关重要。
正是这些不同酸碱性质的氨基酸残基，通过它们在特定环境下的电荷状态和与其他分子的相互作用，共同构建了蛋白质复杂多样的结构和功能，如催化反应、运输物质、提供结构支撑等，展现了氨基酸世界的奇妙。